Białka są podstawowym elementem budulcowym naszego organizmu. Budują nasze mięśnie, narządy, ścięgna, skórę, paznokcie oraz włosy. Wchodzą w skład enzymów oraz hormonów, które są związkami biologicznie czynnymi i pełnią w organizmie kluczowe funkcje. Jednostkami budulcowymi białek, są aminokwasy, w tym glicyna, która zalicza się do grupy 20 aminokwasów białkowych niezbędnych naszemu organizmowi. Oprócz tej grupy istnieją również aminokwasy niebiałkowe, które liczą aż 300 związków. Są one bardzo zróżnicowaną grupą związków, bez których nie byłoby możliwe życie. Przyjęto, iż głównymi funkcjami jakie spełnia glicyna są te budulcowe, jednak zgodnie z badaniami wiemy, że posiada też inne, dość zaskakujące właściwości.

Czym jest glicyna?

Glicyna jest organicznym związkiem chemicznym należącym do grupy aminokwasów. Jest najprostszym aminokwasem białkowym, który jako jedyny nie jest czynny optycznie. Nasz organizm ma zdolność do syntetyzowania glicyny z choliny, seryny, hydroksyproliny i treoniny, dlatego też zalicza się do aminokwasów endogennych. Uważa się, że ilości syntetyzowane w organizmie nie są wystarczające i musi być również dostarczana z diety. (1) Postacią czynną biologicznie jest L-glicyna. Jest ona prekursorem kilku kluczowych metabolitów, takich jak kreatyna, glutation, hem czy puryny oraz składnikiem budulcowym kolagenu. Jako neuroprzekaźnik pełni kluczowe role w utrzymaniu prawidłowej pracy mózgu, przeprowadzaniu procesów metabolicznych oraz rozwoju mięśni. Wpływa również na funkcjonowanie układu pokarmowego i immunologicznego, poprawiając odporność organizmu. (2)

Glicyna: (3), (4), (5)

  • zmniejsza uczucie zmęczenia
  • pomaga w zaburzeniach snu
  • poprawia funkcjonowanie układu nerwowego

Dietetyczne źródła glicyny

Glicyna jest aminokwasem, dlatego też jej głównymi źródłami będą produkty bogate w białko. W celu zapewnienia sobie odpowiedniej podaży i uzupełnieniu poziomów syntetyzowanej glicyny w naszym organizmie, powinniśmy pamiętać o spożywaniu takich produktów jak: (6)

  • drób
  • zarodki pszenne, otręby pszenne
  • owoce morza
  • ryby
  • jaja
  • twaróg
  • ser żółty i inne przetwory mleczne

Spożywanie produktów bogatych w białko pozwala na zapewnienie sobie odpowiedniej podaży nie tylko glicyny, ale również pozostałych aminokwasów, a w szczególności tych egzogennych, które nie są wytwarzane w naszym organizmie. W pewnych przypadkach, gdy podaż białka jest niedostateczna wskazana jest suplementacja poszczególnych aminokwasów lub wspomaganie się odżywkami białkowymi zawierającymi zazwyczaj komplet niezbędnych aminokwasów.

Glicyna, a układ nerwowy

Aminokwas ten wykazuje bardzo korzystne działanie na pracę mózgu oraz ośrodkowego układu nerwowego. Jakie mechanizmy za tym stoją? Otóż glicyna uczestniczy w syntezie związków chemicznych, które są źródłem energii dla mózgu oraz komórek nerwowych. Ponadto jest zaangażowana w regulację przewodzenia impulsów nerwowych w organizmie poprzez kontrolowanie poziomu elektrolitów, takich jak potas, chlor oraz wapń. Wiąże się to również ze zmniejszaniem nadpobudliwości neuronów, co przyczynia się do poprawy jakości snu. (7)

Poparte nauką

Istnieje szereg badań naukowych dla glicyny, oto niektóre z nich:

W bazie danych obejmujących artykuły z dziedziny medycyny i nauk biologicznych PubMed istnieją obecnie 86 593 badania wykazujące działanie glicyny.
10
przeanalizowanych badań
9
wskazywało istotny statystycznie pozytywny wpływ na organizm

Poznaj produkty zawierające ten składnik:

Informacje opublikowane w celu informacyjnym i nie mogą być traktowane jako indywidualne porady lecznicze. Zalecamy, aby przed rozpoczęciem jakiejkolwiek kuracji skonsultować się z lekarzem lub terapeutą. Wydawca nie ma intencji wchodzenia ze swoimi Czytelnikami w relację lekarz – pacjent. Wydawca nie odpowiada za niezawodność, skuteczność ani za poprawne korzystanie z informacji zawartych na stronie, ani za problemy zdrowotne, które mogą wystąpić na skutek omawianych terapii.
Przypisy
1.

Rajendra S., Lynch J. W. and Schofield P. R. (1997) The glycine receptor. Pharmacol. Ther. 73: 121–146

2.

Glycine residues provide flexibility for enzyme active sites. Yan BX, Sun YQ J Biol Chem. 1997 Feb 7; 272(6):3190-4.

3.

Senthilkumar R., Nalini N. Glycine modulates lipids and lipoproteins levels in rats with alcohol induced liver injury. Internet Journal of Pharmacology. 2004;2(2)

4.

Influence of glycine on intestinal ischemia-reperfusion injury. Lee MA, McCauley RD, Kong SE, Hall JC JPEN J Parenter Enteral Nutr. 2002 Mar-Apr; 26(2):130-5

5.

Dietary glycine prevents peptidoglycan polysaccharide-induced reactive arthritis in the rat: role for glycine-gated chloride channel. Li X, Bradford BU, Wheeler MD, Stimpson SA, Pink HM, Brodie TA, Schwab JH, Thurman RG Infect Immun. 2001 Sep; 69(9):5883-91.

6.

Dietary requirements of "nutritionally non-essential amino acids" by animals and humans. Wu G, Wu Z, Dai Z, Yang Y, Wang W, Liu C, Wang B, Wang J, Yin Y Amino Acids. 2013 Apr; 44(4):1107-13.

7.

Dergacheva O, Fleury-Curado T, Polotsky VY, Kay M, Jain V, Mendelowitz D. GABA and glycine neurons from the ventral medullary region inhibit hypoglossal motoneurons. Sleep. 2020 Jun 15;43(6):zsz301.